W chorobie Parkinsona białko alfa-synukleiny (α-synukleiny) tworzy agregaty prowadzące do upośledzenia funkcji mózgu i rozwoju choroby. Niedawno naukowcy z Uniwersytetu w Göteborgu i uniwersytetów w Bazylei i Zurychu opublikowali nowe badanie w czasopiśmie Nature, które pokazuje, w jaki sposób pewna klasa białek może regulować i zapobiegać tworzeniu się α-synukleiny w złogach białka i nierozpuszczalnych agregatów w zdrowych komórkach.
„W każdej komórce znajdują się białka pomocnicze zwane białkami opiekuńczymi. Opiekują się nowo wytworzonymi białkami, aby pomóc im w procesie fałdowania białek i zapobiegać błędnemu fałdowaniu lub rozkładaniu” – poinformował Björn Burmann, adiunkt na Wydziale Chemii i Biologii Molekularnej w University of Gothenburg.
Czytaj też:
Co znajduje się w składzie szczepionek?
Przełom w badaniach
Poprzez fałdowanie białka opisuje się proces, w którym białko przyjmuje swój specyficzny trójwymiarowy kształt, który z kolei umożliwia białku spełnienie swojej funkcji. Niezliczone białka w komórkach ssaków nie mają stabilnego fałdu białkowego, pomimo ważnych funkcji, które pełnią w komórkach. Jednym z tych białek jest α-synukleina. W nowym badaniu zespół badawczy mógł teraz ujawnić podstawowy proces, który wpływa na sposób składania i agregacji białka α-synukleiny, a także na to, w jaki sposób molekularne białka opiekuńcze w żywych komórkach ssaków mogą zapobiec nieprawidłowemu fałdowaniu α-synukleiny.
„Duża pula różnych białek opiekuńczych zapobiega tworzeniu agregatów białka przez α-synukleinę w zdrowych komórkach. Badając białko bezpośrednio w komórkach ssaków, stwierdziliśmy, że hamowanie białek opiekuńczych prowadzi do agregacji α-synukleiny na poziomie aminokwasów” – dodał naukowiec.
Zdaniem Björna Burmanna i jego współpracowników naukowych zakłócenie interakcji α-synukleiny z opiekunem może być długo poszukiwanym pierwszym krokiem, który inicjuje rozwój chorób związanych z a-synukleiną.
Czytaj też:
Czy leki na Alzheimera uchronią przed innymi aspektami starzenia?